prikaz prve stranice dokumenta Struktura i funkcija ATP-sintaze
  Preuzmi
PDF 301.42 KB
završni rad
Struktura i funkcija ATP-sintaze
2014. urn:nbn:hr:182:849891
Baranašić, Jurica
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Odjel za kemiju

Citirajte ovaj rad

Baranašić, J. (2014). Struktura i funkcija ATP-sintaze (Završni rad). Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891

Baranašić, Jurica. "Struktura i funkcija ATP-sintaze." Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, 2014. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891

Baranašić, Jurica. "Struktura i funkcija ATP-sintaze." Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, 2014. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891

Baranašić, J. (2014). 'Struktura i funkcija ATP-sintaze', Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, citirano: 17.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891

Baranašić J. Struktura i funkcija ATP-sintaze [Završni rad]. Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju; 2014 [pristupljeno 17.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891

J. Baranašić, "Struktura i funkcija ATP-sintaze", Završni rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, Osijek, 2014. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:849891
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovStruktura i funkcija ATP-sintaze
AutorJurica Baranašić
MentorElizabeta Has Schon (mentor)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Odjel za kemiju
Osijek
Datum i država obrane2014, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
ATP-sintaza je kompleksni protein odgovoran za katalizu sinteze ATP-a i katalize hidrolize ATP-a. Nalazi se u svim organizmima, od bakterija do čovjeka. Građen je od dva dijela koji rotiraju, F0 i F1. F0 dio je građen od ab2c10-15 podjedinica, ali može imati i još dodatnih podjedinica ovisno o organizmu. F0 dio se nalazi kod pozitivne strane (P), strana sa visokim elektrokemijskim potencijalom protona. U F0 dijelu se događa protok protona uz rotaciju c prstena. F1 dio je građen od α3β3-prstena koji se rotira. F1 dio se također sastoji od γ-, ε- i δ-podjedinice. F1 dio se nalazi kod negativne strane (N), strana sa niskim elektrokemijskim potencijalom protona. Sinteza i hidroliza ATP-a se događa u β podjedinici. U nekom trenutku svaka β podjedinica se nalazi u različitoj konformaciji. Ovakav mehanizam rada ne postoji niti u jednom drugom biološkom sustavu. ATP-sintaza iako je mali protein vrlo je efikasan.
Sažetak (engleski)
ATP synthase is a complex protein. It catalyzes synthesis of ATP and also it catalyzes its hydrolysis. It is found in all organisms, from bacteria to man. It is built from two units that rotate, F0 and F1. F0 consists of ab2c10-15 subunits, but it can also have other additional subunits, depending in which organism it is. F0 is situated on the positive side (P), side with a high electrochemical proton gradient. In F0 happens the rotational flow of protons. F1 is built from α3β3-ring which rotates. It also consists of γ-, ε- and δ-subunits. F1 is situated on the negative side (N), side with a low electrochemical proton gradient. Synthesis and hydrolysis happen in β subunits. In any time of the synthesis or hydrolysis the tree β subunits have different conformations. This mechanism is not found in any other biological system. Although ATP synthase is a small protein it is highly efficient.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:182:849891
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: preddiplomski
Akademski / stručni naziv: sveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) kemije (univ. bacc. chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2016-07-13 07:09:54