prikaz prve stranice dokumenta Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom
  Preuzmi
PDF 93.2 MB
diplomski rad
Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom
2018. urn:nbn:hr:182:104606
Mihaljević-Jurič, Paula
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Odjel za kemiju
Zavod za opću, anorgansku i fizikalnu kemiju i metodiku kemije

Citirajte ovaj rad

Mihaljević Jurič, P. (2018). Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom (Diplomski rad). Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606

Mihaljević Jurič, Paula. "Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom." Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606

Mihaljević Jurič, Paula. "Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom." Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606

Mihaljević Jurič, P. (2018). 'Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom', Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, citirano: 17.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606

Mihaljević Jurič P. Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom [Diplomski rad]. Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju; 2018 [pristupljeno 17.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606

P. Mihaljević Jurič, "Mehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom", Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, Osijek, 2018. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:104606
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovMehanizam redukcije HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom
Naslov (engleski)The Mechanism of Reduction of HMG-CoA Catalyzed by Human HMG-CoA Reductase
AutorPaula Mihaljević-Jurič
MentorMartina Medvidović-Kosanović (mentor)
Član povjerenstvaElvira Kovač-Andrić (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaMartina Medvidović-Kosanović (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMirela Samardžić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Odjel za kemiju
(Zavod za opću, anorgansku i fizikalnu kemiju i metodiku kemije)
Osijek
Datum i država obrane2018-07-05, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Fizikalna kemija
Sažetak
Redukcijski mehanizam HMG-CoA katalizirane ljudskom HMG-CoA reduktazom ispitivan je QM/MM (ONIOM) metodom. Sustav je podijeljen na dva dijela gdje se aktivno mjesto tretiralo kvantnom mehanikom (DFT, B3LYP), a ostatak enzima s klasičnim metodama molekularne mehanike. Istraživana su tri različita modela drugog hidridnog prijelaza mehanizma s različitim protonacijskim stanjima katalitičkih amino kiselinskih ostataka. U aktivnom mjestu nalazio se NADPH kofaktor, mevaldehid substrat te glutamat, lizin, aspartat i histidin (Glu98, Lys639, Asp715 i His405). Metodom molekularne dinamike (MD) dobila se najpovoljnija konformacija početne kristalografske strukture, koja se koristila u svim daljnjim simulacijama. U prvom modelu glutamta i aspartat su bili deprotonirani, lizin je bio protoniran, a histidin dvostruko protoniran, dok je u drugom modelu histidin bio protoniran, a u trećem modelu lizin deprotoniran.
Sažetak (engleski)
Reduction mechanism of HMG-CoA catalysed by human HMG-CoA reductase has been studied with the QM/MM (ONIOM) method. The system has been partitioned in two parts where the active site was treated with quantum mechanics (DFT, B3LYP) and the rest of the enzyme with classical methods of molecular mechanics. The second hydride transfer of the catalytic mechanism have been studied through three different models with different protonation states of the catalytic residues. In the active site NADPH cofactor, mevaldehyde substrate, glutamate, lysine, aspartate and histidine (Glu559, Lys639, Asp715 i His405) were placed. Through molecular dynamics simulations the most favourable conformation of the initial crystallographic structure was obtained and used throughout all the later simulations. In the first model, glutamate and aspartame were deprotonated, lysin was protonated and histidine was doubleprotonated, whereas in the second model, histidine was protonated, and in third model lysine was deprotonated.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:182:104606
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag.chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2018-12-31 09:15:57