prikaz prve stranice dokumenta Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa
  Preuzmi
PDF 1.69 MB
diplomski rad
Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa
2020. urn:nbn:hr:182:109202
Hefer, Marija
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Odjel za kemiju

Citirajte ovaj rad

Hefer, M. (2020). Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa (Diplomski rad). Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202

Hefer, Marija. "Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa." Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, 2020. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202

Hefer, Marija. "Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa." Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, 2020. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202

Hefer, M. (2020). 'Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa', Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, citirano: 08.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202

Hefer M. Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa [Diplomski rad]. Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju; 2020 [pristupljeno 08.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202

M. Hefer, "Usporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa", Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Odjel za kemiju, Osijek, 2020. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:182:109202
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovUsporedba metoda za određivanje mimetičke aktivnosti superoksid dismutaze cinkovih kompleksa
Naslov (engleski)Comparison of methods for determining mimetic activity of superoxide dismutase zinc complexes
AutorMarija Hefer
MentorMartina Šrajer Gajdošik (mentor)
Član povjerenstvaOlivera Galović (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaMartina Šrajer Gajdošik (član povjerenstva)
Član povjerenstvaVlatka Gvozdić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Odjel za kemiju
Osijek
Datum i država obrane2020-10-07, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
Enzim superoksid dismutaza (SOD) služi za obranu stanica protiv oksidacijskih oštećenja koja uzrokuju reaktivne kisikove vrste. SOD je metaloprotein koji pripada skupini oksidoreduktaza, a služi za regulaciju koncentracije ROS unutar organizma. S obzirom na metalne kofaktore koji su prisutni na aktivnom mjestu, postoji 4 oblika SOD: Cu,Zn-SOD, Fe-SOD, Mn-SOD i Ni-SOD. Iako je predodređen za obranu protiv ROS, enzim ima određena ograničenja te se upravo iz tog razloga koriste mimetici – sintetički spojevi koji imitiraju njegovo djelovanje. Primarno se istražuju radi terapeutske primjene za antioksidacijsko djelovanje zbog manje veličine, dužeg vremena poluživota i sličnosti u djelovanju s nativnim enzimom. Za određivanje mimetičke aktivnosti SOD cinkovih kompleksa razvijeno je nekoliko metoda. U radu su uspoređene metode za određivanje SOD mimetičke aktivnosti cinkova kompleksa \( Zn_{1}L_{1}\). Korištene su tri neenzimatske metode od kojih se dvije temelje na alkalnom DMSO kao izvoru superoksidnih aniona, te jedna koja koristi fotoredukciju u sustavu riboflavin-metionin kako bi se generirali superoksidni anioni. Metodom 1 nije bilo moguće odrediti SOD aktivnost ispitivanog spoja, dok je Metodom 2 određena \( IC_{50}\) koja je iznosila 117 μM. Kod metode s fotoredukcijom riboflavina, \( IC_{50}\) vrijednost iznosi 228 μM iz čega se može zaključiti da je ova metoda manje osjetljiva i time manje pogodna za određivanje SOD mimetičke aktivnosti ispitivanog spoja.
Sažetak (engleski)
The enzyme superoxide dismutase (SOD) defends cells against oxidative damage caused by reactive oxygen species (ROS). SOD is a metalloprotein that belongs to the group of oxidoreductases, and serves to regulate the concentration of ROS within the organism. Considering the metal cofactors present in the active site, SOD is classified into 4 types: Cu, Zn-SOD, Fe-SOD, Mn-SOD, and Ni-SOD. Although its main role is to defend against ROS, the enzyme itself has certain limitations, therefore mimetics (synthetic compounds that mimic its action) are used as a replacement. They are primarily investigated for therapeutic purposes due to their antioxidant activity, smaller size, longer half-life and similarity in action to the native enzyme. Several methods have been developed to determine the mimetic activity of SOD zinc complexes. This thesis compares methods for determining the SOD mimetic activity of zinc complex \( Zn_{1}L_{1}\). Three non-enzymatic methods were used, two of which are based on alkaline DMSO as a source of superoxide anions, and one which uses photoreduction of the riboflavin-methionine system to generate superoxide anions. Method 1 did not determine the SOD activity of the test compound, while Method 2 determined an \( IC_{50}\) of 117 μM. In the case of riboflavin photoreduction methods, the \( IC_{50}\) value is 228 μM, from which it can be concluded that this method is less sensitive and less suitable for determining the SOD mimetic activity of the test compound.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:182:109202
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag.chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2020-11-04 10:53:07